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Aquellas carboxipeptidasas que poseen una serina reactiva en su sito activo son llamadas serina carboxipeptidasas y les corresponde el número EC 3.4.16. Aquellas carboxipeptidasas que hacen uso de un metal en su sitio activo son llamadas metalocarboxipeptidasas (EC 3.4.17). Aquellas que poseen una cisteína en su sitio activo son llamadas cisteína carboxipeptidasas (EC 3.4.18). Es importante notar que estos nombres no se refieren a una preferencia selectiva por el aminoácido que es retirado de la cadena.
Fuentes: es.wikipedia.org
En este sistema de clasificación, las carboxipeptidasas que presentan una marcada preferencia por aquellos aminoácidos que contienen residuos aromáticos o ramificados son llamadas carboxipeptidasas A (la A es por aromático/alifático). Las carboxipeptidasas que cortan aminoácidos cargados positivamente (arginina, lisina) son llamadas carboxipeptidasas B (la B es por Básica). Una metalocarboxipeptidasa que corta un glutamato C-terminal de un péptido N-acetil-L-aspartil-L-glutamato se denomina glutamato carboxipeptidasa. Una serina carboxipeptidasa que corte el residuo C-terminal de péptidos que contienen la secuencia -Pro-Xaa (donde Pro es el aminoácido prolina y Xaa un aminoácido cualquiera al extremo C-terminal del péptido) se denomina prolil carboxipeptidasa.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Activación == Algunas, aunque no todas, las carboxipeptidasas son inicialmente producidas en una forma inactiva; esta forma precursora se denomina procarboxipeptidasa. En el caso de la carboxipeptidasa A pancreática, la forma inactiva (proenzima) la pro-carboxipeptidasa A, es convertida a su forma activa, la carboxipeptidasa A por la acción de la enzima enteropeptidasa. Este es un mecanismo de seguridad que garantiza que la propia célula que produce la enzima no sea digerida por su producto.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Véase también == Carboxipeptidasa E Carboxipeptidasa A Carboxipeptidasa B Categoría:EC 3.4 Carboxipeptidasa B2 también conocida como carboxipeptidasa plasmática B2. Transpeptidasa bacteriana, una alanina carboxipeptidasa La bradicinina es degradada entre otras por la enzima carboxipeptidasa N. D-Ala carboxipeptidasa que es una proteína de unión a la penicilina. La fenilalanina es capaz de inhibir a la carboxipeptidasa A
Fuentes: es.wikipedia.org
Nmn se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Nmn se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Nmn)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Nmn)